什么是抗体?盘点抗体的结构

　　抗体(Antibody)又被称为免疫球蛋白(Immunoglobulins,Ig)，是机体在通过免疫原刺激后，体内的B细胞分化成能够与相应的抗原结合的免疫球蛋白。但是我们需要注意一个说法，免疫球蛋白不一定多具备抗体活性，而抗体则都是免疫球蛋白。下面，普健生物和大家具体聊聊有关抗体的结构。

　　总的来说，抗体是机体非常复杂的分子，可以特异性地识别不同的抗原，也正因为这个原因，使得其决定了抗体的多样性。

　　常见的抗体一般四条多肽链组成，其中两条分子量相对较大的重链(heavy chain，H链，相对分子质量为55000或70000)，以及拥有两条轻链(light chain，L链，相对分子量为24000)。

　　1、抗体的轻重链结构

　　抗体一般分为重链、轻链以及在两条链之间的二硫键，轻重链都含有一系列重复的、同源性的单元，而每个单元大约包含110个氨基酸残基，而且它们独立折叠成的球形形状，因此也被称为球蛋白功能区。

　　因为氨基酸组成的排列顺序以及二硫键位置和数量的不同，使得其抗原性也是各不相同。因此，我们将重链分为五类：γ、α、μ、δ、和ε，对应的免疫球蛋白为IgG、 IgA、 IgM、IgD和IgE;而轻链大约为重链的一半，大约由214个氨基酸残基组成，一般不含碳水化合物。轻链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上轻链的类型总是相同的。

　　2、抗体的可变区和不可变区

　　不可变区：抗体恒定区域位于H链靠近C端的3/4或4/5(约从119位氨基酸至C末端) 和L链靠近C端的1/2(约含105个氨基酸残基)区域。抗体重链恒定区分为CH1，CH2和CH3，其中CH3区域涉及到细胞膜表面受体结合，CH2涉及补体激活途径，是补体结合位点。通常Fc融合表达蛋白(重组蛋白表达)，能够直接、定向的将目的蛋白分子作用于靶细胞表面依赖于融合抗体Fc片段特性，且Fc片段能够增加某些目的蛋白在机体内部的稳定性，延长半衰期。

　　可变区：H链可变区约含118个氨基酸残基和L链可变区约含108~111个氨基酸残基。可变区是抗体结合抗原的位置，其氨基酸的组成和排列决定抗体的抗原结合特异性。可变区存在一些氨基酸能够高频变化组合的区域，这些区域称为超变区(hypervariable region，HVR)，超变区又称为互补决定区(complementarity-determining region, CDR)，超变区决定了抗体的独特型(抗独特型抗体表达)。可变区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对比较保守，称为骨架区(framework region，FR区)。VL中的CDR有三个，通常分别位于第24~34，89~97位氨基酸残基，其中CDR3超变程度更高，抗体的特异性和亲和力成熟主要涉及到该区域的改造。

　　总的来说，抗体的结构并没有我们想象之中的那么复杂，我们只要将其主要的几个结构部位了解清楚，那么配合一些药剂的使用，就能获得我们所需要的抗体。普健生物为广大用户提供专业的抗体制备及抗体定制服务，如果您有相关需求，欢迎来电咨询。